| 简介： |
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儿茶素具有多种健康促进作用,研究其与蛋白的相互作用对于解答相关生物活性和功能材料开发具有重要意义。尽管实验上已有若干儿茶素与蛋白复合物的研究，然而却没有利用计算机模拟揭示该类复合物形成机制和分子相互作用分子等细节的报道。基于儿茶素与蛋白相互作用的特点，我们引入了具有方向依赖性的输水相互作用，用以描述芳环之间的π堆砌作用。利用REMC模拟，我们考察了儿茶素与血清蛋白的摩尔比和体系的离子强度对复合物的影响，并对多个基于实验的推测进行了论证。我们发现：仅有少量的儿茶素充当桥联作用以形成较大的复合物；增加儿茶素一方面会降低蛋白结合部位的特异选择性，另一方面会抑制蛋白的自聚集行为；血清蛋白与儿茶素的强结合在约4.6个儿茶素时达到饱和，远低于实验报道值。该方法对于在规模和细节平衡上研究其它蛋白复合物体系具有重要的参考价值。 |
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